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Actualizado el 2026-06-16. Las cifras y descripciones siguen la literatura publicada, no el material promocional.
La fodrina es una proteína fibrilar de pequeño tamaño que se encuentra asociada a los haces no contráctiles de actina F no muscular. Es análoga de la α-actinina, pero en este caso, la fodrina se ubica en las microvellosidades, separando unos haces de otros. También suele aparecer junto con la epsina, otra proteína separadora, asociada a la actina F, de pequeño tamaño. Suele ir acompañada de la miosina II y de la calmodulina asociada a Ca2+. Está presente en la inmensa mayoría de tipos celulares en humanos, a excepción de miocitos del músculo estriado esquelético y eritrocitos. Es similar en morfología y función a la villina o la fimbrina. Además, también puede aparecer en centrosomas, interviniendo en el transporte de γ-tubulina, base sobre la que se sustentan los microtúbulos. También se ha observado relación entre la proteólisis de la fodrina y procesos apoptóticos.
Fuentes: es.wikipedia.org
Las fotoproteínas son proteínas con capacidad de emisión de bioluminiscencia y las cuales se obtienen de organismos con tal capacidad. Estas proteínas no actúan bajo el esquema típico que presenta la reacción luciferina-luciferasa, es decir la reacción típica enzima-sustrato el mecanismo de acción de dichas proteínas es mediante la formación de un complejo con moléculas de tipo luciferinas, tales complejos luciferina-fotoproteína se activan en presencia de factores como Ca2+. Un ejemplo de este tipo complejos luciferina-fotoproteína lo es la aequorina producidas por las medusas de género Aequorea. El término fue utilizado por primera vez para describir la inusual química del sistema luminiscente de Chaetopterus.
Fuentes: es.wikipedia.org
== Enlaces externos == Osamu Shimomura: "Entender por qué algunos animales emiten luz es clave para la ciencia" (enlace roto disponible en Internet Archive; véase el historial, la primera versión y la última).
Fuentes: es.wikipedia.org
La frataxina es una proteína mitocondrial codificada en humanos por el gen FXN. En el cuerpo humano, se encuentra en altas concentraciones en las células del corazón, médula espinal, hígado, páncreas y músculos de movimiento voluntario. Se cree que su función principal es la de regular la homeostasis del hierro. Una alteración en la composición o concentración de esta proteína en el organismo se ha relacionado directamente con la aparición de ataxia de Friedreich. Por otra parte, la proteína en cuestión no presenta una única forma, sino que ha evolucionado dando lugar a diferentes homólogos según la especie en la que se encuentre. El más conocido es la proteína humana HsFtx, aunque también existen otros como la Yfh1 (homólogo de la levadura) y la CyaY (homólogo de las bacterias).
Fuentes: es.wikipedia.org
== Descubrimiento y origen == El gen FXN que codifica para la frataxina fue descubierto en un proyecto de investigación dirigido a determinar el gen implicado en la ataxia de Friedreich. En él participaron investigadores procedentes de varios países como Estados Unidos, España, Francia e Italia. La búsqueda del gen comenzó con su localización cromosómica en el genoma humano. Mediante marcadores genéticos se pudo cartografiar el gen en el brazo largo del cromosoma 9 humano. Finalmente, se descubrió el gen relacionado con la enfermedad y codificante de la frataxina.
Fuentes: es.wikipedia.org
=== Estructura secundaria === La estructura secundaria de la frataxina es singular, pues presenta 2 hélices α en un primer plano y 5 láminas β antiparalelas en segundo plano. Ambos son atravesados por una sexta hoja plegada β, lo cual da lugar a una estructura planar α-β en forma de «sándwich». Las hélices α discurren de forma paralela y sus cadenas centrales se encuentran separadas por una distancia media de 11 Å. Dentro de la estructura secundaria cobra especial importancia la hélice α 1, que presenta una serie de aminoácidos ácidos expuestos hacia el exterior (Glu71, Asp78, Asp79, Asp82, Asp86, Glu89, Glu90 y Glu93) que, por su proximidad y orientación, crean una zona ácida perfecta para la unión de iones cargados positivamente (cationes) como el Fe2+.
Fuentes: es.wikipedia.org
A pesar del carácter sumamente rígido que proporciona el enlace peptídico a la totalidad del cuerpo de la frataxina, la cadena central sigue manteniendo cierto grado de libertad gracias a los enlaces Cα-C’ y N-Cα que actúan como eje rotacional de la proteína. Es precisamente dicha cualidad, la que juega un papel fundamental en la conformación de su estructura secundaria. Se conoce como phi (Φ) el ángulo que forman los átomos C’-N-Ca-C’ mediante el enlace N-Ca. Mientras que el ángulo psi (Ψ) es el que está formado por los átomos N-Cα-C’-N. El valor de estos ángulos (ángulo Ψ y Φ) será el que, en última instancia, acabará caracterizando la orientación de la cadena principal en el espacio y, determinando, si la estructura secundaria adoptada es la hélice α o la lámina β. Por lo tanto, teóricamente, habría un número muy elevado de posibles estructura secundaria, no obstante, la mayoría de ellas son inviables energéticamente. En el caso de la frataxina los ángulos phi (Φ) para las hélices α se encuentran comprendidos entre valores de -40 y -100 grados y los psi (Ψ) entre -60 y +20 grados. En las láminas β, phi (Φ) adopta valores que abarcan desde los -40 hasta los -140 grados, y los valores de psi (Ψ), son superiores a +120 grados localizados todos ellos en la franja superior a los 160 grados en el gráfico de Ramachandran. Es precisamente esta característica de las láminas β (el ángulo psi), la principal diferencia que presenta con las hélices α en la estructura secundaria de la frataxina.
Fuentes: es.wikipedia.org
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